Premio Nobel de Química al descubrimiento y aplicaciones de la proteína verde fluorescente

2008/10/08 Kortabitarte Egiguren, Irati - Elhuyar Zientzia

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La proteína verde fluorescente (GFP) fue vista por primera vez en la medusa victoria en 1962. Desde entonces, la proteína es muy interesante para los científicos, ya que es muy útil para muchos ensayos. Esto permite, entre otras cosas, observar el crecimiento de los tumores y el desarrollo cerebral de la enfermedad de Alzheimer. En concreto, esta proteína puede utilizarse para conocer las reacciones químicas que se producen en las células. Para ello, la proteína se adhiere a la molécula que interesa al científico y emite fluorescencia al absorber la luz procedente del exterior. Así, la molécula que quiere ver queda a la vista del científico.

Luz medusa

Osamu Shimomura siempre ha basado su investigación en el estudio de la bioluminiscencia de la victoria. Este animal tiene la capacidad de generar luz propia y Shimomura ha querido investigar la luz verde que genera esta medusa. Para ello aisló la proteína fluorescente GFP de este animal y descubrió que el brocel exterior de la medusa liberaba iones de calcio que al adherirse a la proteína aequorin emitía luz azul.

La proteína GFP contiene 238 aminoácidos, de los que tres (Ser65-Tyr66-Gly67) reaccionan entre sí y dan un cromoforo especial. Shimomura vio que la proteína GFP contenía este peculiar cromoforo, un grupo de átomos que absorbía y emitía luz. Cuando la luz ultravioleta o azul choca contra este cromoforo de la GFP, absorbe la energía de la luz, es decir, se excita. A continuación, el cromoforo libera esta energía y emite entonces luz verde. Así pues, en la medusa victoria, el cromóforo de la GFP convierte la luz azul en luz verde. Por eso estas dos proteínas emiten un color diferente.

Lo más destacable es: La proteína GFP no necesita ningún otro componente para brillar, basta con irradiarla con luz ultravioleta o azul. Sin embargo, aecuorina y otras proteínas de bioluminiscencia necesitan moléculas que les aporten energía adicional.

Tras estas investigaciones, el estadounidense Chalfie propuso la aplicación de la proteína GFP al gen activador de un proceso completo para observar los procesos iniciados por esta proteína activadora. La luz verde clarificaría todos estos procesos.

Por último, Roger. Y Tsi estudió el mecanismo de reacción y descubrió que la sustitución de estos tres aminoácidos esenciales absorbía y emitía la luz de otras zonas del espectro. Tras varias uniones de aminoácidos, el investigador estadounidense descubrió que el GFP emitía cian, azul y amarillo. En este sentido, en la actualidad, los investigadores pueden marcar proteínas con diferentes colores para analizar, entre otras cosas, sus interacciones.