Prix Nobel de chimie à la découverte et applications de la protéine verte fluorescente

2008/10/08 Kortabitarte Egiguren, Irati - Elhuyar Zientzia

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La protéine verte fluorescente (GFP) a été vue pour la première fois dans la méduse victoire en 1962. Depuis lors, la protéine est très intéressante pour les scientifiques, car elle est très utile pour de nombreux essais. Cela permet, entre autres, d'observer la croissance des tumeurs et le développement cérébral de la maladie d'Alzheimer. En particulier, cette protéine peut être utilisée pour connaître les réactions chimiques qui se produisent dans les cellules. Pour ce faire, la protéine adhère à la molécule qui intéresse le scientifique et émet de la fluorescence en absorbant la lumière provenant de l'extérieur. Ainsi, la molécule que vous voulez voir est en vue du scientifique.

Lumière méduse

Osamu Shimomura a toujours basé ses recherches sur l'étude de la bioluminescence de la victoire. Cet animal a la capacité de générer sa propre lumière et Shimomura a voulu enquêter sur le feu vert que génère cette méduse. Pour ce faire, il a isolé la protéine fluorescente GFP de cet animal et a découvert que le brosse externe de la méduse libérait des ions de calcium qui en adhérant à la protéine aequorin émettait de la lumière bleue.

La protéine GFP contient 238 acides aminés, dont trois (Ser65-Tyr66-Gly67) réagissent entre eux et donnent un chromophore spécial. Shimomura a vu que la protéine GFP contenait ce chromophore particulier, un groupe d'atomes qui absorbait et émettait de la lumière. Lorsque la lumière UV ou bleue heurte ce chromophore de la GFP, elle absorbe l'énergie de la lumière, c'est-à-dire elle est excitée. Ensuite, le chromophore libère cette énergie et émet alors lumière verte. Ainsi, dans la méduse victoire, le chromophore de la GFP transforme la lumière bleue en lumière verte. C'est pourquoi ces deux protéines émettent une couleur différente.

Le plus remarquable est: La protéine GFP n'a besoin d'aucun autre composant pour briller, il suffit de l'irradier avec la lumière ultraviolette ou bleue. Cependant, l'aecuorine et d'autres protéines de bioluminescence nécessitent des molécules qui leur apportent une énergie supplémentaire.

Après ces recherches, l'Américain Chalfie a proposé l'application de la protéine GFP au gène activateur d'un processus complet pour observer les processus initiés par cette protéine activatrice. Le feu vert clarifierait tous ces processus.

Enfin, Roger. Tsi a étudié le mécanisme de réaction et a découvert que le remplacement de ces trois acides aminés essentiels absorbait et émettait la lumière d'autres zones du spectre. Après plusieurs unions d'acides aminés, le chercheur américain a découvert que le GFP émettait cyan, bleu et jaune. À cet égard, les chercheurs peuvent aujourd'hui marquer des protéines de différentes couleurs pour analyser, entre autres, leurs interactions.