Premio Nobel de Química ao descubrimento e aplicacións da proteína verde fluorescente

2008/10/08 Kortabitarte Egiguren, Irati - Elhuyar Zientzia

• Biokimika
• Kimika

A proteína verde fluorescente (GFP) foi vista por primeira vez na medusa vitoria en 1962. Desde entón, a proteína é moi interesante paira os científicos, xa que é moi útil paira moitos ensaios. Isto permite, entre outras cousas, observar o crecemento dos tumores e o desenvolvemento cerebral da enfermidade de Alzheimer. En concreto, esta proteína pode utilizarse paira coñecer as reaccións químicas que se producen nas células. Paira iso, a proteína adhírese á molécula que interesa ao científico e emite fluorescencia ao absorber a luz procedente do exterior. Así, a molécula que quere ver queda á vista do científico.

Luz medusa

Osamu Shimomura sempre baseou a súa investigación no estudo da bioluminiscencia da vitoria. Este animal ten a capacidade de xerar luz propia e Shimomura quixo investigar a luz verde que xera esta medusa. Paira iso illou a proteína fluorescente GFP deste animal e descubriu que o brocel exterior da medusa liberaba iones de calcio que ao adherirse á proteína aequorin emitía luz azul.

A proteína GFP contén 238 aminoácidos, dos que tres (Ser65-Tyr66-Gly67) reaccionan entre si e dan un cromoforo especial. Shimomura viu que a proteína GFP contiña este peculiar cromoforo, un grupo de átomos que absorbía e emitía luz. Cando a luz ultravioleta ou azul choca contra leste cromoforo da GFP, absorbe a enerxía da luz, é dicir, excítase. A continuación, o cromoforo libera esta enerxía e emite entón luz verde. Así pois, na medusa vitoria, o cromóforo da GFP converte a luz azul en luz verde. Por iso estas dúas proteínas emiten unha cor diferente.

O máis destacable é: A proteína GFP non necesita ningún outro compoñente paira brillar, basta con irradiala con luz ultravioleta ou azul. Con todo, aecuorina e outras proteínas de bioluminiscencia necesitan moléculas que lles acheguen enerxía adicional.

Tras estas investigacións, o estadounidense Chalfie propuxo a aplicación da proteína GFP ao xene activador dun proceso completo paira observar os procesos iniciados por esta proteína activadora. A luz verde clarificaría todos estes procesos.

Por último, Roger. E Tsi estudou o mecanismo de reacción e descubriu que a substitución deste tres aminoácidos esenciais absorbía e emitía a luz doutras zonas do espectro. Tras varias unións de aminoácidos, o investigador estadounidense descubriu que o GFP emitía cian, azul e amarelo. Neste sentido, na actualidade, os investigadores poden marcar proteínas con diferentes cores paira analizar, entre outras cousas, as súas interaccións.