Le CIC nanoGUNE développe une technique pour différencier plus en détail la structure des protéines que jamais

2013/12/18 Carton Virto, Eider - Elhuyar Zientzia Iturria: Elhuyar aldizkaria

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La structure de la protéine est essentielle pour que la protéine remplisse sa fonction. De même, la structure spatiale secondaire qui adopte la protéine (hélice alpha ou bêta page) joue un rôle important dans certaines maladies neurodégénératives. Par conséquent, le développement de techniques de détection à une échelle si détaillée de ces structures secondaires peut être d'une grande aide dans la recherche.

La méthode, développée par une équipe de chercheurs de CIC nanoGUNE, l'Université Libre de Berlin et l'Institut Neaspec, a publié ses résultats dans la revue Nature Communications.

Cartes à échelle nanométrique

La technique développée est basée sur la nanospectroscopie infrarouge (nano-FTIR). Il s'agit d'une technique optique qui combine le microscope optique à balayage de champ proche (s-SNOM) avec la spectroscopie infrarouge (FTIR) par transformation de Fourier. Dans la spectroscopie nano-FTIR une pointe métallique pointée avec un laser infrarouge à large bande est éclairée et la lumière rétrospective est analysée avec un spectroscope Fourier spécialement conçu transformé.

Illustration de la nanospectroscopie d'une protéine. Une pointe métallique (en jaune) est éclairée par la lumière infrarouge. En raison de la fonction d'antenne de la pointe, la lumière se concentre sur le bord de la pointe et devient un nanofoco qui éclaire les protéines. Ed. CIC nanoGUNE

Étant un outil habituel pour étudier la structure secondaire des protéines, il ne permet pas d'effectuer une carte à l'échelle nanométrique des protéines. Les chercheurs de CIC nanoGUNE ont affiné cette technique en obtenant une résolution inférieure à 30 nm. « La pointe est une sorte d'antenne pour la lumière infrarouge qui enveloppe la lumière dans la pointe. Le nanofoco de ce pic supérieur peut être considéré comme une source ultratxiki de lumière infrarouge. Il est si petit qu’il illumine seulement une surface de 30x30 nm, qui est l’échelle de grands complexes protéiques», explique Rainer Hillenbrand.

Les chercheurs ont étudié avec la nouvelle technique les virus individuels, les complexes de ferritine et les spectres infrarouges des petites fibres d'insuline, en distinguant des structures qui n'atteindraient pas la spectroscopie standard. « Dans un mélange de fibres d'insuline et de virus, la spectroscopie standard FTIR n'a pas détecté la présence de virus alpha-hélice, a souligné le biologiste du groupe, Simon Poly. Ils ont également été en mesure de mesurer le spectre infrarouge d'une seule particule de ferritine: Ce sont des complexes de 24 protéines de très faible masse, seulement 1 attogrammes (10-18 g); les chercheurs ont pu distinguer clairement les structures alpha hélice.

Selon les chercheurs, un aspect de grande importance pratique est que le spectre nano-FTIR est très bien combiné avec le spectre traditionnel FTIR et que la résolution spatiale augmente plus de 100 fois la spectroscopie infrarouge conventionnelle. Hillenbrand a qualifié de "passionnant" les nouvelles possibilités offertes par la technique nano-FTIR. « Avec les pointes les plus aiguisées et l’amélioration de la fonction des antennes, nous espérons que le spectre infrarouge des protéines uniques sera obtenu à l’avenir », a-t-il déclaré.