O CIC nanoGUNE desenvolve una técnica paira diferenciar máis detalladamente a estrutura de proteínas que nunca

2013/12/18 Carton Virto, Eider - Elhuyar Zientzia Iturria: Elhuyar aldizkaria

• Nanoteknologia
• Teknologia

A estrutura da proteína é fundamental para que a proteína cumpra a súa función. Así mesmo, a estrutura espacial secundaria que adopta a proteína (hélice alfa ou páxina beta) xoga un papel importante nalgunhas enfermidades neurodegenerativas. En consecuencia, o desenvolvemento de técnicas de detección a escala tan detallada destas estruturas secundarias pode ser de gran axuda na investigación.

O método, desenvolvido por un equipo de investigadores de CIC nanoGUNE, a Universidade Libre de Berlín e o Instituto Neaspec, publicou os seus resultados na revista Nature Communications.

Mapas a escala nanométrica

A técnica desenvolvida baséase na nanoespectroscopia infravermella (nano-FTIR). Trátase dunha técnica óptica que combina o microscopio óptico de varrido de campo próximo (s-SNOM) coa espectroscopia infravermella (FTIR) por transformación de Fourier. Na espectroscopía nano-FTIR ilumínase una punta metálica apuntada cun láser infravermello de banda ancha e analízase a luz retrospectiva cun espectroscopio de Fourier transformado especialmente deseñado.

Ilustración da nanoespectroscopia dunha proteína. Una punta metálica (en amarelo) ilumínase con luz infravermella. Debido á función de antena da punta, a luz concéntrase no bordo da punta e convértese nun nanofoco que ilumina as proteínas. Ed. CIC nanoGUNE

Ao ser una ferramenta habitual paira estudar a estrutura secundaria das proteínas, non permite realizar un mapa a escala nanométrica de proteínas. Os investigadores de CIC nanoGUNE afinaron esta técnica obtendo una resolución inferior aos 30 nm. “A punta é una especie de antena paira a luz infravermella que envolve a luz na punta. O nanofoco deste pico superior pode considerarse como una fonte ultratxiki de luz infravermella. É tan pequeno que só ilumina una superficie de 30x30 nm, que é a escala de grandes complexos proteicos”, explica Rainer Hillenbrand.

Os investigadores estudaron coa nova técnica os virus individuais, os complexos de ferritina e os espectros infravermellos das pequenas fibras de insulina, distinguindo estruturas que non alcanzarían a espectroscopia estándar. “Nunha mestura de fibras de insulina e virus, a espectroscopia estándar FTIR non detectou a presenza de virus alfa-heliz, subliñou o biólogo do grupo, Simon Poly. Tamén foron capaces de medir o espectro infravermello dunha soa partícula de ferritina: Son complexos de 24 proteínas de moi baixa masa, tan só 1 attogramos (10-18 g); os investigadores puideron diferenciar claramente as estruturas alfa hélice.

Segundo os investigadores, un aspecto de gran importancia práctica é que o espectro nano-FTIR combínase moi ben co tradicional espectro FTIR e que a resolución espacial aumenta máis de 100 veces a espectroscopia infravermella convencional. Hillenbrand cualificou de "emocionante" as novas posibilidades que ofrece a técnica nano-FTIR. “Coas puntas máis afiadas e a mellora da función das antenas esperamos que no futuro obtéñase o espectro infravermello de proteínas únicas”, afirmou.